- البر وتينات ( Proteins) :
• أكثر الجزيئات شيوعا في الكائن الحي بعد الماء.
• اعقد المركبات العضوية الموجودة في الخلية.
• أحد المكونات الأساسية للأغشية الخلوية والخلايا العضلية و أربطة المفاصل والأنسجة الضامة.
• جميع الإنزيمات ومعظم الهرمونات عبارة عن مركبات بروتينية.
• مكون أساسي من مكونات الكروموزومات.
تحتوى جميع البروتينات على أربع عناصر أساسية:
الكربون (C)، الهيدروجين (H)، الأوكسجين (O) والنيتروجين (N).
بعضها تحتوى زيادة على ذلك عناصر الكبريت والفسفور والحديد.
وتنقسم البروتينات بناءا على الهيئة التركيبية إلى قسمين هما:
1 – البروتينات الليفية (Fibrous proteins): تظهر هذه البروتينات على شكل ألياف قوية عديمة الذوبان في الماء. ومن أمثلتها الكيراتين (Keratin) (بروتين الشعر) ، وبروتين الأظافر والقرون والريش ، والكولاجين.
2 – البروتينات الحبيبية أو الكريه (Globular proteins): وهذا النوع من البروتينات يكون ذو شكل حبيبي أو كري يتكون من سلاسل ببتيدية متعددة ملتفة حول بعضها البعض. وأغلب هذه البروتينات يذوب في الماء. إن معظم الإنزيمات عبارة عن بروتينات كريه.
أما من الناحية الوظيفية فيمكن تصنف البروتينات إلى الأنواع التالية:
1 – بروتينات تركيبية (Structural proteins): وهي البروتينات التي تدخل في تركيب الخلايا أو الكائن الحي بشكل عام ، ومن أمثلتها البروتينات الليفية (Fibrous proteins) ، مثل الكولاجين (Collagen) في الغضاريف ، أو بروتينات الشعر والأظافر.
2 – بروتينات أيضية (Metabolic proteins) : هذه البروتينات هي المسؤولة عن عمليات الأيض الخلوي بنوعيه البنائي أو الانتقاضي. مثل الإنزيمات التي تعمل على حفز التفاعلات خلال العمليات الأيضية.
3 – بروتينات تنظيمية (Regulatory proteins) : تقوم هذه البروتينات بتنظيم جميع العمليات الخلوية التي تحدث داخل الخلية. ومن أمثلة ذلك ما يقوم بتنظيم عملية الضغط الاسموزي، أو تنظيم عمل الجينات. ومن أوضح الأمثلة في هذا المجال الهرمونات المسئولة عن تنظيم الوظائف الخلوية مثل هرمون الأنسولين الذي ينظم تركيز السكر في الدم.
4 – بروتينات النقل (Transport proteins) : وهي المسئولة عن نقل المواد من والى الخلية. ومنها البروتينات التي تقوم بنقل المواد عبر غشاء الخلية مثل مضخة الصوديوم والبوتاسيوم. وهناك بروتينات تقوم بنقل بعض العناصر من مكان إلى آخر في جسم الكائن الحي مثل بروتين الهيموجلوبين (Hemoglobin) المسئول عن نقل الأكسجين وتحرير ثاني أكسيد الكربون في الخلايا.
5 – بروتينات التخزين (Storage proteins) هذه البروتينات تساهم في عملية تخزين بعض المركبات. مثل بروتين الفرتين (Ferritin) المسئول عن خزن الحديد في الطحال ، وبروتين الكازين (Casein) الذي يعمل عل خزن الحديد في الحليب.
6 – بروتينات الانقباض (Contraction proteins): تعرف هذه المجموعة ببروتينات العضلات
(Muscle proteins)، مثل بروتين الآكتين (Actin) والميوسين (Myosin) اللذان يعملان على انقباض العضلات.
7 – بروتينات دفاعية (Defense proteins): وهي المسئولة عن مهاجمة الأجسام الغريبة التي تدخل الجسم أو الخلية. ومن أمثلتها البروتينات المناعية مثل الأجسام المضادة (Antibodies).
8 – بروتينات التعرف (Recognition proteins) : تقوم هذه البروتينات بالتعرف على المواد المرغوبة أو غير المرغوبة التي تحيط بالخلايا. وهي تعرف بمولدات المضادات (Antigens). وعادة ما توجد على سطح الأغشية الخلوية.
وتتكون البروتينات من جزيئات كبيرة يتكون كل منها من وحدات متكررة هي:
الأحماض الأمينية (Amino acids).
• مجموعة الكاربوكسيل تعطى خواصا حامضية للحامض.
• مجموعة الأمين تعطى خواصا قاعدية للحامض.
• تتحد الاحماض الامينية مع بعضها البعض بالرابطة الببتيدية ( Peptide bond ).
• مجموعة الكاربوكسيل في أحد الأحماض الأمينية ترتبط مع مجموعة الأمين في الحامض الأميني الذي يليه مع فقدان جزيء واحد من الماء نتيجة لهذا التفاعل.
• ارتباط عدد من الأحماض الأمينية مع بعضها البعض ينتج عنه جزيئا كبيرا يسمى متعدد الببتيدات (Polypeptide) .
• كل نوع من البروتينات له عدد معين وترتيب معين ونوع (أو أنواع) معينة من الأحماض الأمينية.
• هذه الأحماض تتحد مع بعضها البعض مع تغير عدد وترتيب هذه الأحماض معطية بذلك العدد اللانهائي من البروتينات في الكائن الحي.
مستويات التركيب في البروتينات ( Levels of Structure in Proteins):
أ- التركيب الأولى (Primary Structure) :
اتحاد الأحماض الأمينية مع بعضها البعض بواسطة الروابط الببتيدية لتكوين الجزيء الأفقي من متعدد الببتيدات.
ب- التركيب الثانوي (Secondary Structure):
الببتيدات ذات التركيب الأولى يكون لها تركيبا ثانويا.
• التركيب الثانوي هو شكل البروتين الناشئ عن روابط هيدروجينية (Hydrogen bonds).
• وينتج هذا التركيب من ارتباط بين ذرة الهيدروجين التابعة لمجموعة الأمين في أحد الأحماض الأمينية وذرة الأوكسجين التابعة لمجموعة الكاربوكسيل التابعة لحامض أميني آخر بواسطة الرابطة الهيدروجينية. يبعد عن الأول بثلاث وحدات أمينية.
• تكرار الروابط الهيدروجينية بهذه الطريقة يعطى للجزيء شكلا حلزونيا.(Spiral configuration)
• يتخذ الشكل الحلزوني المظهر الليفي (Fiprous) مثل بروتين الكولاجين المكون للألياف البيضاء.
• هذا النوع من البروتينات غير قابلة للذوبان في الماء مثل برتينات الشعر والأظافر.
• يؤدى الشكل الحلزوني إلى إعطاء شكلا ذو أبعاد ثلاثة: طول وعرض وارتفاع.
جـ- التركيب الثالثي (Tertiary Structure)
• يحدث للحلزون متعدد الببتيدات التفاف و انثناء حول نفسه عدة مرات في جميع الاتجاهات منتجا بذلك جزيئا بروتينيا ذو شكل حبيبي ( Globular ).
• قابل للذوبان في الماء مثل بروتينات الإنزيمات.
• يشبه جزيء البروتين في هذه الحالة خيطا طويلا ملفوفا على هيئة كرة.
• الجزيء البروتيني الحبيبي له ثلاث مستويات من التركيب: التركيب الأولى والتركيب الثانوي والتركيب الثالثى.
هناك ثلاث أنواع رئيسية من الروابط الكيميائية التي تؤدى إلى التركيب الثالثى للبروتين:
ا- روابط هيدروجينية: تعمل على ربط أجزاء بعيدة أو قريبة من جزيء متعدد الببتيدات.
2 - روابط أيونية (Ionic bond): بين مجموعة كربوكسيل حرة في أحد طرفي متعدد الببتيدات ومجموعة أمين حرة في الطرف الآخر المتعدد الببتيدات.
3 - روابط ثنائي الكبريتيد (disulfide bonds): بين ذرتي الكبريت في حامضين امينيين يبعدان عن بعضهما البعض بمسافة معينة.
د- التركيب الرباعي (Quaternary Structure) :
• اتحاد عدد معين من جزيئات متعدد الببتيدات المتشابهة أو المختلفة على هيئة حزمة.
• الروابط التى تعمل على ربط سلاسل متعدد الببتيدات مع بعضها البعض بهذه الطريقة هى نفس الروابط الكيميائية التى سبق ذكرها.
• هرمون الأنسولين يتكون من سلسلتين مختلفتين من متعدد الببتيدات. يربطهما رابطتين من روابط ثنائي الكبريتيد.
• الهيموجلوبين يتكون من أربع سلاسل من متعدد الببتيدات.
• كل سلسلة تمر بالمستويات الثلاث الأولى في تركيبها وعندما تتحد يظهر التركيب الرباعى للبروتين.
• التركيب الرباعي يحدث نتيجة لروابط بين أكثر من سلسلة واحدة.
• ولهذه المستويات الأربعة من التراكيب دورا كبيرا فى تحديد الخواص التابعة للبروتين.
• اختلاف البروتينات في خواصها منشأه الاختلاف في هذه المستويات الأربع.
عملية المسخ ( Denaturation):
اختلاف التركيب ذو الأبعاد الثلاثة للبروتين وتغيره نتيجة لإزالة بعض أو معظم الروابط بفعل عوامل كيميائية أو طبيعية معينة.
وعندما يكون الاختلال ضعيفا ولمدة قصيرة فان البروتين يمكن أن يعود إلى شكله الطبيعي بزوال المؤثر.
اما لو كان المؤثر قويا وطويل المدى فانه يستحيل رجوع البروتين إلى شكله الطبيعي ويقال عليه في هذه الحالة انه متخثر أو متجلط ( Coagulated). والمثال على ذلك زلال البيض عندما نعرضه لحرارة عالية.
________________________________________
فصل البروتينات:
نقطة التماثل الكهربائي ( Isoelectric Point )
درجة من الحموضة أو القاعدية يترسب عندها البروتين الذائب.
كل نوع من أنواع البروتينات المعروفة له نقطة تماثل كهربائي خاصة به وتختلف في المقدار عن أي نقطة تماثل أخرى لأي بروتين آخر.
البروتينات المحببة تذوب في الماء لوجود شحنات سالبة أو موجبة على سطحها مما يجعلها تنجذب إلى الشحنات الموجودة في الماء فتذوب فيه.
الفصل الكهربائى (Electrophoresis):
• وضع المحلول المحتوى على بروتينات مختلفة مذابة بين قطبين كهربائيين مختلفي الشحنة.
• إمرار تيار كهربائي متدرج المقدارين بين القطبين.
• كل بروتين ينجذب إلى القطب المخالف له في الشحنة
• ويترسب عندما تتساوى شحنة البروتين مع شحنة القطب في المقدار.
________________________________________
الأحماض النووية ( Nucleic Acids) :
• من المركبات الأساسية التي تدخل في تكوين الكائن الحي.
• سميت بالأحماض النووية لوجودها بكثرة في النواة.
• جزئيات كبيرة ( Macromolecules ).
• توجد في نواة الخلية ذات النواة الحقيقية (Eukaryotic cell).
• أو في سيتوبلازم الخلية ذات النواة الأولية (Prokaryotic cell) .
هناك نوعان من الأحماض النووية:
حامض الديوكسى رايبونيوكلييك Deoxyribonucleic) acid: (DNA)
• من المكونات الأساسية للكروموزومات وهو يمثل المادة الوراثية لمعظم الكائنات الحية.
• المادة الموجهة لعمليات انتقال الصفات الوراثية من الآباء للذرية.
حامض الرايبرنيوكلييك (: (RNA Ribonucleic acid.
• المادة الوراثية لبعض الفيروسات. ويوجد ثلاث أنواع من (RNA) وهي المرسال mRNA والناقل tRNA و الرايبوزومي rRNA. جميعها تساعد (DNA) في القيام بوظيفته.
الوحدة التركيبية في الأحماض النواتية هي: النيوكليوتيده
القواعد النتروجينية في كل سلسلة ترتبط بواسطة روابط هيدروجينية ( Hydrogen bonds) .
هذا الارتباط بين السلستين يتبع قاعدة خاصية الارتباط (Pairing specificity rule).
الثايمين (T ) فى أحد السلسلتين يرتبط مع الادنين (A) فى السلسلة الاخرى.
السايتوسين (C) يرتبط مع الجوانين (G). كما ان السلسلتين متعاكستين فى اتجاههما.
جدول يوضح أهم الفروقات بين DNA و RNA:
موضوع المقارنة*** DNA*** RNA
وجوده ***النواة ***النواة و السيتوبلازم
الوظيفة*** المادة الوراثية و مكون للكروموزومات ***يساعد DNA في الوظيفة
أنواعه ***ليس له أنواع*** المرسال (mRNA) ، الناقل (tRNA) و الرايبوزومي (rRNA)
السكر الخماسي*** سكر الديوكسى رايبوز ***سكر الرايبوز
القواعد النيتروجينية*** الأدينين – الثايمين -الجوانين - السايتوسين*** الأدينين – اليوراسيل -الجوانين - السايتوسين
الشكل ***حلزون ثنائي ( Double helix) سلسلتين من متعدد النيوكليوتيدات*** خيط واحد من متعدد النيوكليوتيدات
الفرق بين سكر الديوكسى رايبوز والرايبوز هو أن الأول تفتقر فيه ذرة الكربون رقم 2 إلى أوكسجين. ولذلك يسمى بمنزوع الأكسجين حيث أن ديوكسي تعني نزع الأكسجين.
بعض الفيروسات التي يمثل ( DNA ) فيها المادة الوراثية ويوجد بها ( DNA) على هيئة خيط واحد فقط من متعدد النيوكليوتيدات.
بعض الفيروسات التي يمثل (RNA) فيها المادة الوراثية ويوجد بها (RNA) على هيئة خيطين من متعدد النيوكليوتيدات تتشابك مع بعضها البعض على هيئة حلزون ثنائي.
موضوع: البروتين......تلخيص شامل 
